溶葡萄球菌酶于1964年由Schindler和Schuhard首次在Staphylococcus simulans菌的培养物中发现(美国专利,专利号为3,278,378; 1966年)，分子量为27 kDa，含246个氨基酸。其作用机制是裂解葡萄球菌细胞壁肽聚糖中的甘氨酸五肤键桥，进而破坏细胞壁的完整性并溶解菌体，从而达到迅速溶解并杀死细菌的目的，其独特的杀菌机制不易诱导产生耐药菌株，是一种肽链内切酶。天然的溶葡萄球菌酶分子量为27 kDa，含246个氨基酸。

酶活测定方法：通过比浊法进行测定
裂解金黄色葡萄球菌：4～32u/ml
裂解表皮葡萄球菌：8～64u/ml
溶解性：可溶于50mmol/L pH 7.5 Tris-HCL
溶液存放方法：PH7.5酶溶液（PH5～8）在4℃放置，2-3天内基本稳定
性状(以下信息仅供参考)：白色或淡黄色粉末，是一种含锌的金属蛋白酶，等电点为9.55。羟汞苯甲酸（PCMB）、苯甲磺酰氯（PMSF）、二硫苏糖醇（DTT）等在1mmol/L的条件下，对酶活力无明显影响，Zn离子表现出某种程度的活化效应；Ba离子、Mn离子、Ca离子、Mg离子和EDTA在1mmol/L的条件下，对溶葡球菌酶表现出一定程度的抑制作用
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